Fortschritte in der Umweltbiologie, 7(1): 104-108, 2013
ISSN 1995-0756
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korrespondierender Autor
Ali Alkaladi, Abteilung für Biowissenschaften, Wissenschaftliche Fakultät, König Abdulaziz Universität,
North Campus, Postfach 11508, Jeddah, 21463, Saudi-Arabien.
: alkaladi@kau.edu.sa ; Phone: +966 540424039; +966 26435219
Auswirkungen von Zinkmangel und Ergänzung auf Insulinsignalisierung bei Hühnern
Ali Alkaladi
Abteilung für Biowissenschaften, Wissenschaftliche Fakultät, König Abdulaziz Universität, Nordcampus, Postfach
11508, Jeddah, 21463, Saudi-Arabien.
Ali Alkaladi: Auswirkungen von Zinkmangel und Supplementierung auf Insulinsignalisierung bei Hühnern
ABSTRAKT
Ziel dieser Studie ist es, die Wirkung entweder eines Zinkmangels (Zn) oder einer Supplementierung auf Insulin zu untersuchen.
Synthese und Muskelinsulinsignale bei Hühnern. Insgesamt 90 ein Tag alte Hubbard männliche Broiler wurden geteilt
in drei Gruppen; Kontrollgruppe (GI), Zn-Mangelgruppe (GII) und Zn-ergänzte Gruppe (GIII). Nach 21
Tage, Blut, Bauchspeicheldrüse, Leber und Oberschenkelmuskelproben wurden genommen, um Blutzucker, Leberglykogen zu untersuchen,
Seruminsulin, zytosolisches Zn der Bauchspeicheldrüse, Insulinrezeptor (IR), Insulinrezeptorphosphorylation (IRP), Insulin
Rezeptorsubstrat-1 (IRS-1), Serin/Thereoninkinase (AKT), Phosphoinositid-3-Kinase (PI3K) und Glucose
Konzentrationen von Transporterprotein 4 (GLUT4), IR- und IRS-1-Genexpressionen. Die Ergebnisse zeigen, dass Zn
Mangel führt zu einer Abnahme von Leberglykogen, Seruminsulin, Bauchspeicheldrüse Zytosol Zn, IRP, AKT, PI3K und
GLUT4-Konzentrationen und Erhöhung des Blutzuckers, während Zn-Supplementierung das Ergebnis respektiert. So kann es sein
Schlussfolgert, dass Zn-Mangel die Insulinsynthese und die Muskelinsulinsignale beeinflusst, während Zn
Ergänzung zwingen sowohl Insulinsynthese und Insulinsignale in Hühnern.
Schlüssel wrods:
Einführung
Zink ist ein wesentliches Spurenelement, das für die
Funktion von mehr als 300 Enzymen und es ist
wichtig für zelluläre Prozesse wie Zellteilung und
Apoptose. Daher sind die Störungen des Zinks
Homöostase ist mit mehreren
Krankheiten einschließlich Diabetes mellitus, eine Krankheit
gekennzeichnet durch hohe Blutzuckerkonzentrationen
durch eine verminderte Sekretion oder Wirkung von
Insulin. Zink-Ergänzung von Tieren und Menschen
Es wurde gezeigt, dass die glykämische Kontrolle in
Typ 1 und 2 Diabetes, die beiden Hauptformen
Diabetes mellitus, aber die zugrunde liegende molekulare
Die Mechanismen wurden nur langsam aufgeklärt. Zink
scheint insulinähnliche Wirkungen auszuüben, indem sie die
Signaltransduktion von Insulin und durch Verringerung der
Produktion von Zytokinen, die zu Beta-Zellen führen
Tod während des Entzündungsprozesses im
Bauchspeicheldrüse im Verlauf der Krankheit. Darüber hinaus
Zink kann eine Rolle bei der Entwicklung von
Diabetes, da genetische Polymorphismen im Gen der
Zinktransporter 8 und in Metallothionein (MT)-
Codierende Gene können nachgewiesen werden
mit Diabetes mellitus Typ 2 verbunden [11].
Der gesamte Zn2+-Gehalt des Säugetiers
Bauchspeicheldrüse ist hoch, und hauptsächlich lokalisiert auf der Insel β-
Zelle. Es spielt eine wichtige Rolle sowohl bei Insulin
Synthese und Lagerung. Tatsächlich sind Konzentrationen
erreichen millimolare Ebenen im Inneren des Densecores
Granulat, wo zwei Zn2+-Ionen sechs koordinieren
Insulinmonomere zur Bildung der hexameren Struktur auf
welche Insulinkristalle basieren [3].
Zink spielt eine entscheidende Rolle in vielen Zellfunktionen;
als Ergebnis, sowohl Zinkmangel und Überschuß der freien
Zink ist für Säugetierzellen giftig. Die Fülle von
Zink pro Zelle ist Gewebeabhängig und der Zinkgehalt
Beta-Zellen der Bauchspeicheldrüse gehören zu den höchsten
Körper. In Betazellen wurde vorgeschlagen, Zink zu benötigen
für mehrere Schritte in der Insulinsynthese und -freisetzung, aber
Es fehlen eindeutige Beweise. Nach der Synthese in der
ER, Pro-Insulin wird in den Golgi transportiert
Apparat, wo unreife, blasse Sekretärin
Es entstehen „Progranule“. Diese Granulate enthalten
Pro-Insulin-Zink-Hexamere, die weiterhin
verarbeitet in reifes Insulin und C-Peptid durch die
Prohormone Konvertasen PC1/3 und PC2. Nach
Reifung, bilden die Zink-Insulin-Hexamere wasserunlöslich
Kristalle. Es wurde vorgeschlagen, dass Kristall
Bildung erhöht den Umwandelungsgrad von
lösliches Pro-Insulin zu unlöslichem Insulin, aber fast
eine normale pro-Insulinverarbeitung bei Patienten mit
Mutiertes Histidin-B10 Insulin, das nicht
Kristallisieren [6]. Es gibt viele Studien zur Rolle der
Zink in Insulinsynthese, Lagerung und Glukose
Homöostase bei Säugetieren, aber diese Rolle bei Hühnern ist
unbekannt, daher wurde diese Studie entwickelt, um die
Wirkung von Zinkmangel und Ergänzung auf
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Insulinkonzentration, Synthese und Mechanismus
Wirkung auf molekularer und zellulärer Ebene bei Hühnern.
Material und Methoden
Vögel, Diäten und Behandlungen:
Insgesamt wurden 90 eintagige männliche Küken verwendet
im 21-D-Experiment. Vögel wurden zufällig aufgeteilt
in drei Gruppen; Kontrollgruppe, auf der Basis gehalten
Ernährung ergänzt mit 20 mg / kg zugesetztem Zn aus
ZnSO4.7H2O zu enthalten (48,37 mg/kg) Zn (NRC,
1994). Zn-mangelnde Gruppe, gehalten auf Basisdiät, die
enthalten 28,37 mg/kg Zn und Zn-ergänzte Gruppe,
auf Basisdiät mit 60 mg/kg ergänzt
Zn aus ZnSO4,7H2O zu enthalten (88,37)
mg/kg) Zn. (Tabelle I). Die basale Maisbohnen Mahlzeit
Diät wurde formuliert, um die
Anforderungen für Startbroiler (NRC, 1994) außer
für Zn und enthielt 28,37 mg Zn/kg Ernährung auf einer
als-fed-Basis, durch Analyse [7]. Küken wurden gehalten
auf einem 24-Stunden konstanten Lichtplan und erlaubt
adlibitum Zugang zu experimentellen Diäten und Leitungswasser,
die kein nachweisbares Zn enthielt.
Tabelle 1: Zusammensetzung der Basisdiät für 1- bis 21-tägige Broiler(A)
Bestandteil Prozentsatz Berechnete Zusammensetzung
Mais 55,97 ME (Kcal/Kg) 2993
Sojabohnenmehl 36,00 KP(e) (%) 21,56
Sojabohnenöl 3,60 Lys (%) 1,19
CaHPO4 H2O (b) 1,95 Met (%) 0,54
CaCO3
( b) 1.16 Met + Cys (%) 0.91
NaCL( b) 0.30 Ca(e) (%) 1.10
Treffen 0,20 Nichtphytatephosphat 0,46
Mikronährstoff (c) 0,32 Zn (e) 28,37
Maisstärke + Zink (d) 0,50
(A) Inhaltsstoff und Nährstoffzusammensetzung gemeldet
auf einer as-fed Basis
b) Reagenzgeschaffenheit
c) pro Kilogramm Ernährung: Vitamin A (als
all-trans-Retinolacetat), 15.000 I.E. Cholekalciferol,
3 900 IU; Vitamin E (als all-rac-α-tocopherolacetat),
30 IE; Vitamin K (als Menadion-Natriumbisulfat),
3.0 mg; Thiamin (als Thiaminmononitrat), 2,4 mg;
Riboflavin, 9,0 mg; Vitamin B6, 4,5 mg; Vitamin B12,
0.021 mg; Calcium Pantothenat, 30 mg; Niacin,
45 mg; Folsäure, 1,2 mg; Biotin, 0,18 mg;
Cholin (als Cholinchlorid), 700 mg; Cu, 8 mg; Herr,
100 mg; Fe, 80 mg; I, 0.35 mg; Se, 0,15 mg
d) Zinkpräparat anstelle des Äquivalents
Gewicht von Maisstärke
e) durch Analyse bestimmt; Jeder Wert basiert auf
Dreifache Bestimmungen
Probensammlung und Analyse:
Blutproben wurden von jedem Vogel über
Herzpunktion und dann zur Ernte zentrifugiert
Serum zur Bestimmung von Insulin und Glukose
Konzentrationen. Küken wurden sofort getötet von
Gebärmutterhalsdislokation. Bauchspeicheldrüse und Oberschenkelmuskel
die Probe in flüssigem Stickstoff eingefroren wurde, bis sie für
Laboruntersuchungen.
Tests:
Plasmaglukose wurde durch Glukose quantifiziert
Oxidase-Peroxidase-Verfahren unter Verwendung des von
SPINREACT, Spanien (Ref: 1001190). Seruminsulin
wurde mit Ultra Sensitive Chickens bestimmt
Insulin ELISA Kit (Kat. Nr. E-EL-ch 1528,
Elabscience, Beijing) nach Hersteller
Anweisungen, Leberglycogengehalt wurde bestimmt
nach Caruso et al, [1] Zinkkonzentrationen in
Das Pankreaszellzytoplasma wurde bestimmt durch
induktiv gekoppelte Argon-Plasmaspektroskopie
(Modell 9000, Thermo Jarrell Ash, Waltham, MA) als
beschrieben von Li et al. [7]. Muskulärer Insulinrezeptor,
Insulinrezeptoren Phosphorylierung, Insulinrezeptor
Substrat-1, Serin/Thereoninkinase.
Phosphoinositid-3-Kinase und Glucose-Transporter
Protein 4 wurden mittels ultraempfindlicher
Hühner ELISA-Kits ( Kat. Nr. E-EL-ch 1110,
Elabscience, Beijing; KHR9121, Invitrogen, USA;
KT-56519, Kamiga Biomedical, USA; JM-K453
40, MBL, USA; E-EL-ch0531, Elabscience, Beijing
und AMSE12G0201, AMSbio, UK.) bzw.
nach den Anweisungen des Herstellers.
RNA-Isolation, Reverse Transcription und
Polymerasekettenreaktion:
Total RNA wurde aus dem gefrorenen
Muskelpulver mit der E.Z.N.A ™.spin Spalte
RNA-Extraktionssatz (Omega Bio-Tech, Cat NO)
R6834-01, Kanada) nach dem Hersteller
Anweisungen. RNA-Konzentrationen wurden gemessen
durch Spektrophotometrie (OD 260 nm) und RNA
Integrität wurde elektrophoretisch mit
Ethidiumbromid. Nach der DNAse-Behandlung (Ambion,
Clinisciences, Montrouge, Frankreich), RNA war umgekehrt
Transkribiert mit Super Script II RNase H Reverse
Transkriptase (Invitrogen, Carlsbad, CA, USA) in der
Anwesenheit von Random Primers (Promega,
Charbonnièresles- Bains, Frankreich). Polymeraskette
Die Reaktion (PCR) wurde mit einer 2720
Thermocycler (Applied Biosystems, USA). Verwenden
PCR Mastermix (Qiagen USA) nach dem
Herstelleranweisungen und die Verwendung der spezifischen
primer (Tabelle 2). PCR-Produkte wurden auf einem
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2% Agarosegel in 90 mM Trisborat, 2 mM EDTA
Puffer (TBE), pH 8, und durch Färbung mit
Ethidiumbromid und UV-Transillumination, Für
quantitative Auswertung, absolute optische Dichten
(OD) von RT-PCR-Signalen wurden durch
densitometrisches Scannen mittels einer Bildanalyse
System (1-D Manager; TDI Ltd.). Die Werte für die
spezifische Ziele wurden entsprechend den
von β-Aktin, um willkürliche Einheiten der relativen
Fülle der spezifischen Nachrichten (d.h. relative
Ausdruck).
Statistische Analyse:
Die Daten wurden von SPSS statistisch analysiert.
Version 20. Statistische Pakete (IBM 1 New Orchard)
Road Armonk, New York 10504-1722 Vereinigte Staaten
Staaten). Die Daten wurden als Mittelwert ± SD dargestellt, n = 10.
Statistische Unterschiede zwischen den Gruppen waren
mit dem t-Test des Schülers durchgeführt wurde. Unterschiede
als signifikant betrachtet, wenn p < 0,05 [14].
Tabelle 2: Primer zur Polymerasekettenreaktion:
Gene
Primer-Sequenz
Produkt
Größe bp
Annea
Ling
(°C)
Beitritt Keine Referenz
IR F 5\ TTTGGATGGTTTATGAGGG 3\
383 58 XM_00123339
8.1
R 3 [2] \GCCAGGTCTGTGAACAAA 5\
IRS 1 F 5 gcccggcccacc 3
490 58 NM_00103157
R 3\ GTACGCTTGTCCGTAACG 5\ 0,1
Betaktin F 5\ AGCCATGTACGTAGCCATCC3\ Verwenden
230 55 NM_ 205518.1 Afifi und
5\ CTCTCAGCTGTGGTGGTGAA3\ Alkaladi 2011
Ergebnisse:
Tabelle 3: Auswirkungen von Zn-Mangel und Supplementation auf Serumglukose, Seruminsulin, Muskelglykogen und Bauchspeicheldrüse Zn.
Gruppe Blutzucker (mg/dl) Seruminsulin (ng/ml) Glykogen (mg/kg) Bauchspeicheldrüse Zn(μg/ml Zytosol)
I 275 ± 13.2 0.76 ±0.07 53.7 ± 4 15.7 ± 2.5
II 486.6 ± 7.6a 0.25 ± 0.05b 27.7 ± 2.5b 10.3 ± 2b
III 225 ± 5fg 0.58 ± 0.8fk 47 ± 3.6fh 26.3 ± 1.5fh
a,b,c repräsentieren die statistische Differenz der Gruppe II relative Gruppe I bei (0,001, 0,01 bzw. 0,05). d, e, f repräsentieren die statistische
Differenz der Gruppe III relative Gruppe I bei (0,001, 0,01 bzw. 0,05). g,h,k repräsentieren die statistische Differenz der Gruppe III
relative Gruppe II bei (0,001, 0,01 bzw. 0,05).
Tabelle 4: Auswirkungen von Zn-Mangel und Supplementierung auf Muskeln Insulinsignale
G IR
(ng/ml)
IRP
(ng/ml)
der IRS
(ng/ml)
AKT
(ng/ml)
PI3K
(ng/ml)
GLUT4
(ng/ml)
IR-Genexpression
(willkürliche Einheit)
IRS1gen-Expression
(willkürliche Einheit)
I 23 ± 2.6 4.3 ± 1.2 33.3±1.5 2.2 ± 0.3 16.3 ± 1.5 2.5 ± 0.2 3.1 ± 0.62 11.3 ± 1.32
II 25 ± 6.1 2.5 ± 0.5c 32±2 1.5 ± 0.2c 6.3 ± 1.5c 1.3 ± 0.3c 2.9 ± 0.71 10.6 ± 1.22
III 21 ± 2.1 5.3 ±
0.8k
34.7±1.5 3.2 ±
0,3 MHz
25.3 ±
2,5 MHz
4 ± 1k 3.2 ± 0.42 12.3 ± 2.45
G; Gruppe. IR; Insulinrezeptor. IRP; Insulinrezeptorphosphorilierung. IRS; Insulinrezeptorsubstrat-1. AKT; Serin/Thereoninkinase. PI3K;
Phosphoinositid-3-Kinase. GLUT4; Glukosetransporterprotein 4. a,b,c repräsentieren die statistische Differenz der Gruppe II relative Gruppe I bei
(0,001, 0,01 und 0,05). d,e,f repräsentieren die statistische Differenz der Gruppe III relative Gruppe I bei (0,001, 0,01 und 0,05)
jeweils. g,h,k repräsentieren die statistische Differenz der Gruppe III relative Gruppe II bei (0,001, 0,01 bzw. 0,05).
Auswirkungen eines Zn-Mangels oder einer Supplementation auf
Serumglukose, Muskelglykogen, Seruminsulin
und pankreatische Zn-Konzentrationen:
Zinkmangel bei Hühnern begleitet von einem
signifikanter Anstieg des Blutzuckers (0,001),
Abnahme des Muskelglykogens, Seruminsulins und
pankreatischen Zytosolischen Zinkkonzentrationen (0,01).
Im Gegensatz dazu Zn Ergänzung zu Hühnchen
signifikant den Blutzucker senken und erhöhen
Muskelglykogen, Seruminsulin und Bauchspeicheldrüse
Zytosolische Zn-Konzentrationen im Vergleich zu
Kontroll- oder Zn-mangelnde Küken (Tabelle 3).
Auswirkungen eines Zn-Mangels oder einer Supplementation auf
Muskelinsulinsignalmoleküle:
Entweder Zn-Mangel oder Supplementierung nicht
signifikante Auswirkungen auf Konzentrationen oder Gene
Ausdruck von IR und IRS-2. Während Zn
Mangel verringert die Konzentrationen deutlich
von muskulärer IRP, AKT, PI3K und GLUT4, Zn
Ergänzung deutlich erhöhen die oben genannten
genannten Parametern. .
Diskussion:
Hühnerzucht wird heute zu einem hohen
etablierte Herstellung aufgrund der wachsenden hohen
Anforderungen eines Schiffsproteins, das aus dem
Hochwachstumsrattenhühnchen. Die Hauptkolumne dieses
Herstellung ist die Ernährung, die hauptsächlich ein Kohlenhydrat
abhängig von den Kohlenhydraten Stoffwechsel hauptsächlich
kontrolliert durch das Insulinhormon. Bei Säugetieren, Insulin
Modulierte Synthese, Speicherung, Sekretion und Signalisierung
nach Zn-Status, aber nicht bei Hühnern festgelegt. Diese
Arbeit ist ein Versuch, um die modulatorische Wirkung von Zn zu kennen
Status der Insulinsynthese und der Insulinsignale in
Hühner.
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Abbildung I: Expressionsniveau von mRNA für IR, IRS-1 und Betactin, M; DNA-Marker, 1; Kontrollgruppe, 2 Zn
mangelnde Gruppe, 3; Zn ergänzte Gruppe.
Die aktuellen Ergebnisse zeigen, dass im Gegensatz zu
Hühner mit Zn-Ergänzung, Hühner mit Zn-Mangel
zeigte ein Dekret in der Bauchspeicheldrüse Zn, Seruminsulin,
Leberglykogen und Anstieg des Blutzuckers. Tatsächlich
Die Ergebnisse korrelieren und erklären sich gegenseitig. Die
Abnahme der Pankreas-Zytosol-Zn-Konzentration
im Zusammenhang mit Zn-Mangel in der Ernährung, wo Bauchspeicheldrüse
enthält eine große Menge an Zn und ist das erste Organ
Betroffen durch Zn-Mangel. Abnahme des Serums
Insulin in der Zn-Mangelgruppe und es ist Zunahme in Zn
ergänzt eine zeigt die Bedeutung von Zn in
Regelung des Seruminsulinspiegels, dies kann
durch die Regulierung der Insulin-Genexpression oder Insulin
Änderung, Lagerung oder Ausscheidung oder kann alle
diese Prozesse. Insulin ist wichtig für den Eintritt
Glukose zu Leberzellen und Glykogensynthese diese
Erklären Sie den Anstieg der Blutzuckerspiegel und die
Abnahme der hepatischen Glykogenkonzentration. Die
Die oben genannten Erklärungen werden durch die Ergebnisse durchgesetzt
erhalten in der Zn-ergänzten Gruppe, wobei die Zn
Ergänzung verschwinden alle Zn-Mangel-Effekte,
Dies zeigte, dass Zn die Ursache dieser Wirkungen ist (
Tabelle 3).
Der gesamte Zn2+-Gehalt des Säugetiers
Bauchspeicheldrüse ist hoch, und diese Ionen sind hauptsächlich lokalisiert
auf die Insel-β-Zelle. Entsprechend spielt Zn2+ eine
Wichtige Rolle bei der Insulinsynthese und der Lagerung.
Tatsächlich erreichen die Gesamtkonzentrationen von Zn2+ millimolar
Niveaus im Inneren des Dichtkerngranulats,
wo zwei Zn2+-Ionen sechs Insulin koordinieren
Monomere zur Bildung der hexameren Struktur, auf der
Insulinkristalle basieren [3]. Es wurde berichtet
Die Bauchspeicheldrüse ist das empfindlichste Weichgewebe für
Ernährung Zn für Küken, und Bauchspeicheldrüse Zn Konzentration
wurde als nützlicher Indikator für Zn gezeigt
Anforderung an Broiler [5,13] berichtete, dass in
Im Gegensatz zur Zn-Supplementation wurden die db/db-Mäuse
Low-Zn Diät hatte höhere Serum-Fasten-Glukose (17%)
und niedrigere Seruminsulinkonzentrationen (63 %)
als db/db Mäuse die Zn-ausreichende Diät gefüttert. Die
Wechselwirkungen zwischen Zn, Insulin und Glukose
Homöostase ist komplex, und Zn-Mangel kann
einen Zustand von Insulinmangel durch Einmischung induzieren
mit Insulinspeicherung oder Aktivierung [8].
Entweder Zn-Mangel oder Supplementierung nicht
Einfluss auf die IR- und IRS-1-Genexpression und
Konzentrationen, aber IRP, PI3P, KAT und GLUT4
wurden durch Zn-Mangel gehemmt und durch Zn aktiviert
Ergänzung (Tabelle 4 und Abbildung 1). Dies beschuldigt, dass,
Zn wirkt sich nicht auf die Wirkung von Insulin auf Insulinrezeptoren aus
aber seine Wirkung apeare postreceptor entweder durch
Aktivierung der Rezeptor Tyrosinkinase
Phosphorylierung oder Aktivierung des PI3K/KAT-Weges
zur Aktivierung von GLUT4 führen, die die
Eingang von Glukose in die Muskelzellen. Mehrere Modi von
Maßnahmen wurden beschrieben, um die verbesserte
Wirkung von Insulin durch Zn. Es scheint, dass
Zn kann eine direkte insulinähnliche Wirkung haben, die
Dies kann auf die Stimulation des Postrezeptors zurückzuführen sein.
Proteine Akt und PI3-Kinase [10] Mehrere Potenziale
Mechanismen wurden vorgeschlagen, um Zn zu beeinflussen
Insulinwirkung, einschließlich einer Rolle für Zn zu verbessern
Tyrosinkinasephosphorylation [13].
Einige der insulinomimetischen Wirkungen von Zink können
durch die Induktion der Translokation von
GLUT zur Plasmamembran durch Aktivierung
von einem zinkabhängigen Molekül, insulin-responsiv
Aminopeptidase (IRAP), die ausgedrückt und
gekennzeichnet durch Fett und Muskel als Insulinziel
Gewebe, was zu einer erhöhten Glukoseaufnahme führt
in Gewebezellen, wodurch der Blutzucker gesenkt wird
Ebene [11].
Wie Insulin erhöht Zink die Glukoseaufnahme in
Fibroblasten und Adipocyten, was eine
die Beteiligung von Zink an diesem Weg. Untersuchung der
Auswirkungen von Zink auf die Insulinsignaltransduktion, es
wurde beobachtet, dass Zink zu Tyrosin führt
Phosphorylierung der β-Subeinheit des Insulins
Rezeptor, aber in geringerem Umfang im Vergleich zu Insulin,
und dass die IRS keine Rolle spielen scheint
Verbesserung der Glukoseaufnahme als Reaktion auf Zink
Stimulus. Nach diesem Modell, das
eine Aktivierung von PI3K ohne Einbeziehung der IRS,
Zink kann die Produktion von H2O2 durch
Epididymalzellen, die wiederum die Aktivierung verursachen
von Focal Adhesion Kinase (FAK) und FAK kann schließlich
aktivieren Sie den PI3K-Akt-Pfad [11].
Unterstützung der Beteiligung von Zink an
Phosphorylierung des Insulinrezeptors
von Haase und Maret [4], die PTP1B als
empfindliches Ziel von Zinkionen und ein wichtiges
Regulator des Phosphorylierungszustands des Insulins
Rezeptor. Hemmung von PTP1B durch Zinkionen, die
kann von Metalothionin (MT) freigesetzt werden, führt
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zu einem erhöhten Phosphorylierungsstatus des Insulins
Rezeptor, der die Post-Rezeptor-Ereignisse auslöst.
Da oxidativer Stress zu einer Freisetzung von
Zink aus MT und zur zellulären Zinkabschöpfung, dieses
Zustand sowie Zinkmangel aufgrund verminderter
Absorption, erhöhte Ausscheidung oder erhöhte
Bedürfnisse könnten zu Diabetes mellitus führen
Darüber hinaus erhöhte Zink die Phosphorylierung von
Serinrückstände und somit die Aktivierung von Akt in
Prädipozyten und Adipocyten dadurch verstärkt
GLUT-Translokation. Dieser Effekt kann durch
Wortmannin, ein Inhibitor von PI3K, unterstreicht die
Bedeutung von PI3K für die Aktivierung von Akt durch Zink
[13].
Schlussfolgerung:
Man kann schließen, dass, wie Säugetiere Zn
B-Zellen zur Produktion von Insulin aktivieren und erhöhen
Insulinsignale im Muskel durch Aktivierung von PI3KAKT
Pathway und GLUT4. So spielt es eine wichtige Rolle
Glucose-Homöostase bei Hühnern.
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